2, 3-difosfoglyseraatti (2, 3-DPG) on yhdiste, joka on johdettu glykolyysin välituotteesta; se keskittyy erityisesti erytrosyyttitasolle, koska punasolut - joilla ei ole mitokondrioita - hyödyntävät anaerobista laktaatin aineenvaihduntaa (glukoosin homolaktinen käyminen) energian saamiseksi.
Hemoglobiini on tetrameerinen proteiini, joka muodostuu neljästä alayksiköstä, kahdesta alfa- ja kahdesta beetasta, joista kukin koostuu proteiiniosasta (globiini) ja EME: stä (proteesiryhmä, joka sitoo happea). 2, 3-difosoglyseraatti kiinnittyy beeta-ketjuihin tiivistämällä ne ja vähentämällä hemoglobiinin affiniteettia hapen suhteen.
2, 3 DPG: n sitoutuminen hemoglobiiniin tapahtuu, kun se on hapettomassa muodossa, kun se on liuotettu keuhkoihin hemoglobiinin sitoutumisesta happeen. Itse asiassa, kun hemoglobiini saavuttaa kudokset, β-ketjut ovat ensimmäinen, jotka luovuttavat hapen, ja tämä menetys käsittää monomeerien siirtymisen keskeltä. Kun sisäinen hydrofiilinen onkalo avautuu, DPG siirtyy ja sitoutuu tetrameerin muodostaviin heteropolisiin sidoksiin negatiivisesti varautuneiden ryhmiensä sekä beetiketjujen lysiini- ja histidiinitähteiden välillä, jotka on positiivisesti varautunut. Näin stabiloitu rakenne voi myös vapauttaa kahden a-ketjun hapen. Keuhkoissa tapahtuu kuitenkin käänteinen prosessi; korkealla happipaineella a-ketjut ovat ensimmäisiä, jotka sitovat sitä ja DPG "puristetaan" ja poistetaan tetrameeristä, mikä mahdollistaa helpomman hapen-ketjun p-sidoksen.
2, 3-bisfosoglyseraatti ei voi sitoutua sikiön hemoglobiiniin, koska tässä molekyylissä ei ole B-ketjuja, joiden kanssa 2.3 DPG vetää sen linkin. Tämä selittää suuremman affiniteetin sikiön hemoglobiinin happea verrattuna äidin hemoglobiiniin, joka on ominaisuus, joka sallii sikiön veren poimia happea äidin verestä.
