Aminohapot ja proteiinit ovat välituotteita, jotka kulkevat mineraalimaailmasta elävään aineeseen.
Kuten niiden nimi osoittaa, aminohapot ovat bifunktionaalisia orgaanisia aineita, eli ne koostuvat aminofunktiosta (-NH2) ja karboksyylifunktiosta (-COOH); ne voivat olla a, p, y jne. riippuen aminoryhmän sijainnista karboksyyliryhmän suhteen:
 |  |  |
| a-aminohappo | p-aminohapon | y-aminohapon |
Biologisesti tärkeät aminohapot ovat kaikki a-aminohapot.
Proteiinirakenteet koostuvat 20 aminohaposta.
Kuten edellä esitetyistä yleisistä rakenteista voidaan nähdä, kaikilla aminohapoilla on yhteinen osa ja eri osa, joka luonnehtii niitä (jotka edustavat yleisesti R: tä) .
Kaksikymmentästä aminohaposta yhdeksäntoista on optisesti aktiivisia (poikkeavat polarisoidun valon tasosta).
Useimmissa aminohapoissa on vain yksi aminoryhmä ja yksi karboksyyli, joten niitä kutsutaan neutraaleiksi aminohappoiksi ; niitä, joilla on ylimääräinen karboksyyli, kutsutaan happoaminohappoiksi, kun taas ne, joilla on ylimääräinen aminoryhmä, ovat emäksisiä aminohappoja .
Aminohapot ovat kiteisiä kiinteitä aineita ja niillä on hyvä liukoisuus veteen.
Joidenkin aminohappojen puute ruokavaliossa määrää vakavia muutoksia kehityksessä; Itse asiassa ihmisen organismi ei pysty syntetisoimaan joitakin aminohappoja, joita kutsutaan tarkasti välttämättömiksi (ne on tuotava ruokavalioon), mutta se voi itse tuottaa vain joitakin aminohappoja (ei-olennaisia).
Yksi välttämättömien aminohappojen puuttumisesta johtuvista sairauksista on kwashiorkor (sana, joka on peräisin afrikkalaisesta murteesta, joka kääntää tarkoittaa "ensimmäinen ja toinen"); tämä tauti vaikuttaa esikoisuuteen, mutta toisen lapsen syntymän jälkeen, koska ensimmäinen jäi äidinmaidosta, joka sisältää oikean proteiinin saannin. Tämä tauti on siis laajalti aliravittujen populaatioiden keskuudessa ja johtaa ripuliin, ruokahaluttomuuteen, joka johtaa organismin asteittaiseen heikkenemiseen.
Kuten jo mainittiin, luonnollisilla aminohapoilla, lukuun ottamatta glysiiniä (se on a-aminohappo, jonka vety on R- ryhmän sijasta ja on pienin tuulista), on optinen aktiivisuus ainakin yhden asymmetrisen hiilen läsnäolon vuoksi. Luonnollisissa aminohapoissa asymmetrisen hiilen absoluuttinen konfiguraatio, johon vain aminoryhmä ja karboksyyliryhmä kuuluvat, kuuluvat L- sarjaan;
D-aminohapot eivät koskaan pääse proteiinin rakenteeseen.
Muistamme, että:
DNA ---- transkriptio → m-RNA ---- translaatio → proteiini
Transkriptio kykenee koodaamaan L-aminohappoina; D-aminohapot voivat sisältyä ei-proteiinirakenteisiin (esim. Bakteerien vuorausseinässä: bakteereissa ei ole geneettistä tietoa, jotta D-aminohapoilla olisi suojaava rooli, mutta entsyymien geneettistä tietoa on kuitenkin joka huolehtii bakteeripinnoitteen seinämästä).
Palatkaamme takaisin aminohappoihin: R-ryhmän erilainen rakenne määrittelee kunkin aminohapon yksilölliset ominaisuudet ja antaa erityisen panoksen proteiinien ominaisuuksiin.
Siksi ajateltiin jakavan aminohapot R-ryhmän luonteen mukaisesti:
Polaariset, mutta ei ladatut aminohapot (7):
Glysiini (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treoniini
Treoniinissa on kaksi symmetriakeskusta: luonteeltaan vain treoniini 2S, 3R on olemassa.
Treoniini on välttämätön aminohappo (jota ei pidä sekoittaa välttämättömään: kaikki aminohapot ovat välttämättömiä), joten se on otettava ruokavalion avulla, joka syö sitä sisältäviä elintarvikkeita, koska, kuten jo sanoin, ihmisen soluissa ei ole geneettistä perintöä. pystyy tuottamaan tätä aminohappoa (tämä perintö on läsnä monissa kasveissa ja paremmissa).
Seriinin ja treoniinin hydroksyyliryhmä voidaan esteröidä fosforyyliryhmällä (saada fosfoseriini ja fosfotreoniini), tätä prosessia kutsutaan fosforylaatioksi ; fosforylaatiota käytetään luonnossa signaalien välittämiseen solun sisä- ja ulkopuolen välillä.
Kysteiini (R = HS-CH2-)
Kysteiinisulfhydryyli on helpommin protonoitavissa kuin seriinihydroksyyli: rikki ja happi ovat molemmat kuudennesta ryhmästä, mutta rikki on helpompi hapettaa, koska se on suurempi.
Tyrosiini [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-substituoitu bentseenirengas
Mitä tulee seriiniin ja treoniiniin, hydroksyyli voidaan esteröidä (fosforyloida).
Asparagiini (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamiini (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Ei-polaariset aminohapot (8)
on hydrofobisia sivuryhmiä; tässä luokassa erotamme:
Aliphatit :
Alaniini (R = CH3-)
Valiini (R = (CH3) 2-CH-) on välttämätön
Leusiini (R = (CH3) 2-CH-CH2-) on välttämätön
Isoleusiini (R =. \ T
Metioniini (R = CH3-S-CH2-CH2-) on välttämätön
Solumembraanit koostuvat lipidikaksikerroksesta, jossa on proteiineja, jotka on ankkuroitu niiden hydrofobisen luonteen vuoksi, joten ne sisältävät alaniinia, valiinia, isoleusiinia ja leusiinia. Metioniini on toisaalta aminohappo, joka on lähes aina pienissä määrissä (noin 1%).
proliini
Aromaattiset aineet :
Fenyylialaniini (R = Ph-CH2-) Ph = fenyyli: välttämätön monosubstituoitu bentseeni
Tryptofaani (R =. \ T
Nämä kaksi aminohappoa, jotka ovat aromaattisia, absorboivat lähellä olevan ultraviolettisäteilyn (noin 300 nm) säteilyn; siksi on mahdollista hyödyntää UV-spektrofotometriatekniikkaa näiden aminohappoja sisältävän tunnetun proteiinin konsentraation määrittämiseksi.
Aminohapot maksulla (5)
Ne puolestaan erotetaan toisistaan:
Happoaminohapot (joilla on polaarisia tähteitä, joilla on negatiivinen varaus pH 7: ssä) ovat sellaisia, että ne pystyvät tuottamaan positiivisen varauksen H +:
Glutamiinihappo (R =. \ T
Nämä aminohapot saadaan vastaavasti asparagiinista ja glutamiinista; kaikki neljä ovat luonteeltaan ja tämä tarkoittaa sitä, että jokaiselle on olemassa erityinen tieto, eli DNA: ssa on jokainen pohja, joka koodaa kutakin.
Emäksiset aminohapot (joiden polaariset tähteet ovat positiivisella varauksella pH 7: ssä) ovat sellaisia, että ne voivat hyväksyä positiivisen varauksen H +:
Lysiini (R =. \ T
Arginiini (R =. \ T
Histidiini (R =. \ T
On olemassa proteiineja, joissa sivuketjuissa on aminohappojen johdannaisia: esimerkiksi voi olla läsnä fosfoseriiniä (ei ole geneettistä tietoa, joka koodaa fosfoseriiniä, vain se, joka on seriinille); fosfoseriini on translaation jälkeinen modifikaatio: proteiinisynteesin jälkeen
DNA ---- transkriptio → m-RNA ---- translaatio → proteiini
tällaiset post-translaatiomuutokset voivat tapahtua proteiinin sivuketjuissa.
Katso myös: Proteiini, katsaus kemiaan
