Rakenne ja toiminnot
Hemoglobiini on punasoluissa oleva metalloproteiini, joka vastaa hapen kuljetuksesta verenkiertoon. Itse asiassa happi liukenee vain kohtalaisesti veteen; siksi veren liuenneet määrät (alle 2% kokonaismäärästä) eivät riitä täyttämään kudosten aineenvaihduntatarpeita. Sen vuoksi tarve tietylle kantajalle on ilmeinen.
Verenkierrossa happi ei voi sitoutua suoraan ja palautuvasti proteiineihin, kuten metallien, kuten kuparin ja raudan, tapauksessa. Ei ole yllättävää, että jokaisen hemoglobiinin proteiinikuoressa käärittyyn proteiinialaryhmän keskelle löytyy ns. Proteesiryhmä EME, jossa on metallinen sydän, jota edustaa hapetustilassa Fe2 + oleva rauta-atomi (pelkistetty tila), joka sitoutuu happea palautuvasti.
Verianalyysi
- Normaali hemoglobiiniarvo veressä: 13-17 g / 100 ml
Naisilla arvot ovat keskimäärin 5-10% pienemmät kuin miehillä.
Korkean hemoglobiinin mahdolliset syyt
- polycythemia
- Laajennettu pysyminen korkeudella
- Krooniset keuhkosairaudet
- sydänsairaus
- Veren doping (erytropoietiinin ja sen vaikutusta jäljittelevien johdannaisten tai aineiden käyttö)
Mahdolliset alhaisen hemoglobiinin syyt
- anemia
- Rautapuutos (sideropenia)
- Valtava verenvuoto
- karsinoomat
- raskaus
- talassemia
- Burns
Tämän vuoksi veren happipitoisuus lasketaan plasmassa liuotetun pienen määrän ja hemoglobiiniseen rautaan sitoutuneen fraktion summaan.
Yli 98% veressä olevasta hapesta on sidoksissa hemoglobiiniin, joka puolestaan kiertää punasolujen sisällä olevaan verenkiertoon. Näin ollen, ilman hemoglobiinia, erytrosyytit eivät voineet täyttää funktiotaan, joka sisälsi hapen kuljettamista veressä.
Kun otetaan huomioon tämän metallin keskeinen rooli, hemoglobiinin synteesi vaatii riittävän raudan saannin ruokavalion kanssa. Noin 70% kehon rautasta on itse asiassa suljettu hemoglobiinin EME-ryhmiin.
Hemoglobiini koostuu neljästä alayksiköstä, jotka ovat rakenteellisesti hyvin samanlaisia kuin myoglobiini *.
Hemoglobiini on suuri ja monimutkainen metalloproteiini, jolle on tunnusomaista neljä globulaarista proteiiniketjua, jotka on kääritty FeE + -ryhmää sisältävän EME-ryhmän ympärille.
Kullekin hemoglobiinimolekyylille löytyy siis neljä EME-ryhmää, jotka on kääritty suhteellisen globulaarisen proteiiniketjun avulla. Koska kussakin hemoglobiinimolekyylissä on neljä rauta- atomia, kukin hemoglobiinimolekyyli voi sitoutua itseensä neljän happiatomin kanssa palautuvan reaktion mukaan:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Kuten useimmat ihmiset tietävät, hemoglobiinin tehtävänä on ottaa happea keuhkoista, vapauttaa se soluihin, jotka sitä tarvitsevat, ottaa niistä hiilidioksidia ja vapauttaa sen keuhkoihin, joissa fyto alkaa uudelleen.
Veren kulkiessa keuhkojen alveolien kapillaareihin hemoglobiini sitoo happea itseensä, mikä myöhemmin antaa reitin verenkierron kudoksille. Tämä vaihto tapahtuu, koska hapen sidokset EME-ryhmän raudan kanssa ovat labileja ja herkkiä monille tekijöille, joista tärkein on hapen jännitys tai osapaine.
Hapen sitoutuminen hemoglobiini- ja Bohr-vaikutukseen
Keuhkoissa plasman hapen jännitys lisääntyy johtuen kaasun diffuusiosta alveolista vereen (↑ PO2); tämä kasvu aiheuttaa hemoglobiinin sitoutumista happea kohtaan; päinvastainen esiintyy perifeerisissä kudoksissa, joissa liuenneen hapen pitoisuus veressä laskee (↓ PO2) ja lisää hiilidioksidin osapainetta (↑ CO2); tämä saa hemoglobiinin vapauttamaan happea lataamalla itsensä hiilidioksidilla. Yksinkertaistamalla käsitettä maksimiin, veressä on enemmän hiilidioksidia ja vähemmän happea pysyy sidoksissa hemoglobiiniin .
Vaikka fysikaalisesti liuenneen hapen määrä veressä on hyvin alhainen, sillä on siis keskeinen rooli. Itse asiassa tämä määrä vaikuttaa voimakkaasti hapen ja hemoglobiinin väliseen sidoslujuuteen (lisäksi se edustaa tärkeää viitearvoa keuhkojen ilmanvaihdon säätelyssä).
Yhteenvetona kokonaisuudessaan kuvaajaan hemoglobiiniin liittyvä hapen määrä kasvaa suhteessa pO2: een sigmoidikäyrän jälkeen:
Se tosiasia, että plateu-alue on niin suuri, on tärkeä turvamarginaali hemoglobiinin maksimikyllästymisessä keuhkojen kulun aikana. Vaikka pO2 alveolaarisella tasolla on normaalisti 100 mmHg, havainnollistamme lukua huomatessamme itse asiassa myös hapen osapaineeksi, joka on 70 mmHg (tyypillinen esiintyminen joidenkin sairauksien tai pysyvyyden ollessa suurella korkeudella), tyydyttyneen hemoglobiinin prosenttiosuus jää lähes 100 prosenttiin.
Suurimman rinteen alueella, kun hapen osittainen jännitys laskee alle 40 mmHg: n, hemoglobiinin kyky sitoa happea putoaa äkillisesti.
Lepo-olosuhteissa PO2 solunsisäisissä nesteissä on noin 40 mmHg; tässä yhteydessä, kaasulainsäädännön johdosta, plasmassa liuenneen hapen diffundoituu kohti kudoksia, jotka ovat huonompia kuin O2 kapillaarikalvoa ylittäen. Näin ollen O2: n plasman jännite laskee edelleen ja tämä suosii hapen vapautumista hemoglobiinista. Toisaalta voimakkaan fyysisen ponnistuksen aikana kudoksissa oleva hapen jännite putoaa 15 mmHg: iin tai vähemmän, joten veri on voimakkaasti happea.
Mitä sanottiin, lepo-olosuhteissa merkittävä määrä hapetettua hemoglobiinia lähtee kudoksista, mikä on edelleen käytettävissä tarpeen mukaan (esimerkiksi kohtaamaan äkillinen aineenvaihdunnan kasvu joissakin soluissa).
Yllä olevassa kuvassa esitettyä jatkuvaa viivaa kutsutaan hemoglobiinin dissosiaatiokäyräksi; se määritetään tyypillisesti in vitro pH: ssa 7, 4 ja lämpötilassa 37 ° C.
Bohr-vaikutuksella on seurauksia sekä O2: n saannille keuhkojen tasolla että sen vapautumisesta kudostasolla.
Kun hiilidioksidin muodossa on enemmän liuennut hiilidioksidia, hemoglobiini vapauttaa happea helpommin ja panee hiilidioksidia (bikarbonaatin muodossa).
Sama vaikutus saavutetaan veren happamoittamisella: mitä enemmän veren pH laskee ja mitä vähemmän happea pysyy sidoksissa hemoglobiiniin; ei sattumalta, veressä hiilidioksidia esiintyy liuenneena pääasiassa hiilihapon muodossa, joka hajoaa.
Havainnonsa kunniaksi pH: n tai hiilidioksidin vaikutus hapen dissosiaatioon tunnetaan Bohr-vaikutuksena.
Kuten odotettiin, happamassa ympäristössä hemoglobiini vapauttaa happea helpommin, kun taas perusympäristössä sidos hapen kanssa on vahvempi.
Muita tekijöitä, jotka kykenevät muuttamaan hemoglobiinin affiniteettia happea varten, muistamme lämpötilan. Erityisesti hemoglobiinin affiniteetti hapelle vähenee kehon lämpötilan kasvaessa. Tämä on erityisen edullista talvi- ja kevätkuukausien aikana, koska keuhkoveren lämpötila (kosketuksissa ulkoisen ympäristön ilman kanssa) on pienempi kuin kudosten tasolla saavutettu lämpötila, jolloin hapen vapautuminen helpottuu. .
2, 3-difosfoglyseraatti on glykolyysin välituote, joka vaikuttaa hemoglobiinin affiniteettiin happea kohtaan. Jos sen pitoisuudet punasolujen sisällä kasvavat, hemoglobiinin affiniteetti hapelle vähenee, mikä helpottaa hapen vapautumista kudoksiin. Ei sattumalta, 2, 3-difosfoglyseraatin erytrosyyttikonsentraatiot lisääntyvät esimerkiksi anemiassa, sydämen ja keuhkojen vajaatoiminnassa ja korkean maanpinnan aikana.
Yleensä 2, 3-bisfosoglyseraatin vaikutus on suhteellisen hidas, varsinkin verrattuna nopeaan reaktioon pH: n, lämpötilan ja hiilidioksidin osapaineen muutoksiin.
Bohr-vaikutus on erittäin tärkeä voimakkaan lihaksen työn aikana. samanlaisissa olosuhteissa, itse asiassa, stressiä altistavissa kudoksissa on paikallista lämpötilan ja hiilidioksidipaineen ja siten veren happamuuden kasvua. Kuten edellä on selitetty, kaikki tämä suosii hapen siirtymistä kudoksiin, jolloin hemoglobiinidossiokäyrä siirretään oikealle.
